来自柏林洪堡大学、瑞典于默奥大学、乌普萨拉大学和波茨坦大学的科学家团队利用低温电子显微镜成功地以前所未有的纳米级分辨率可视化了光合作用过程中的原子结构。
在这项发表在《科学》杂志上的研究中，研究小组专门研究了被称为光系统II 的蛋白质结构，光合作用的第一步发生在光系统 II 中：光被吸收并用作能量源，驱动水分子分裂成氧气、质子和电子。
了解光合作用的关键一步
高分辨率可视化为了解光系统 II 中氢的相互作用提供了新的见解，这对于光能驱动的反应至关重要。由哈尔滨大学生物系的 Rana Hussein 博士和 Athina Zouni 教授、于默奥大学的 Wolfgang Schröder 教授和乌普萨拉大学的 Johannes Messinger 教授领导的团队在理解光合作用的复杂过程方面迈出了重要一步。
“通过使用低温电子显微镜，我们现在可以观察到光系统 II 中氢原子的位置，”Zouni 说道。“这种详细的观察对于理解产氧生物将光能转化为化学能的过程至关重要，而这一过程是地球上生命的基础。”
Holger Dobbek 教授详细阐述道：“我们使用低温电子显微镜以更高的分辨率显示光系统 II。这使我们能够检测到反应中心位点的几种氨基酸残基中的氢，为光系统 II 中电子和质子的转移提供了新的信息。
“我们的研究揭示了导致移动质体醌 B 第二次质子化的一系列事件。这深刻地更新了我们对光合作用中电子传输链的理解。”
研究方法远远超出了光合作用领域
侯赛因说：“这项研究中采用的确定质子和氢位置的创新方法对于理解光系统 II 至关重要，并且具有广泛的应用范围。
“它可以应用于研究各种蛋白质，以揭示与氢有关的机制。这使得生物和化学研究的多个领域取得突破。因此，本研究中使用的低温电子显微镜方法的意义不仅限于光合作用。”
在低温电子显微镜中，蛋白质复合物在几分之一秒内被冷却至最低 -260°C 的极低温度。这种速冻可防止冰晶的形成，从而使分子保持其自然形态。
未来，氢的可视化可能有助于理解其他基本的生化反应，如酶机制、蛋白质-配体相互作用或膜蛋白的动力学。