导读 在人体内的25,000种不同的蛋白质中，胰岛素、抗体和胶原蛋白是为数不多的通过折叠成3D形状来执行其生物学功能的蛋白质。但是对于新生蛋白质
在人体内的25,000种不同的蛋白质中，胰岛素、抗体和胶原蛋白是为数不多的通过折叠成3D形状来执行其生物学功能的蛋白质。
但是对于新生蛋白质来说折叠并不容易。有些在我们细胞的拥挤隔间——即所谓的内质网或ER——中聚集在一起，导致产生导致2型糖尿病等疾病的有毒物质。
为了帮助它们的生长，年轻的蛋白质需要一种叫做BiP(结合免疫球蛋白)的伴侣的保护，但我们的细胞如何进行这种匹配仍不清楚。
耶鲁纳米生物学研究所的科学家们现在已经解码了决定蛋白质伴侣匹配的运动和时间的蛋白质信号序列——有效地揭示了我们的蛋白质如何达到成熟的蓝图。
学者们发现，较弱、疏水性较低的信号与蛋白质易位过程中的暂停有关，从而触发伴侣帮助进入ER隔室并成功折叠蛋白质。信号越强、越疏水，对伴侣匹配的需求就越少。